Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK: Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères (Omn.Pres.Franc.) (French Edition)

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9783838170435: Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK: Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères (Omn.Pres.Franc.) (French Edition)

La protéine chaperon d’Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d’hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d’interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.

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About the Author :

Docteur en Biologie Moléculaire, diplômé de l'Université Paris VI, Pierre et Marie CURIE. Après des études de biochimie et de microbiologie entre Marseille et Paris, il est aujourd'hui responsable de l’Unité de Recherche Clinique du Centre Hospitalier Intercommunal de Toulon-La Seyne/Mer (83).

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Jean-Philippe Suppini
Edité par Academiques 2012-07-13 (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
Neuf(s) paperback Quantité : > 20
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Description du livre Academiques 2012-07-13, 2012. paperback. État : New. N° de réf. du libraire 9783838170435

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Suppini, Jean-Philippe
Edité par OmniScriptum (2016)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Description du livre OmniScriptum, 2016. Paperback. État : New. PRINT ON DEMAND Book; New; Publication Year 2016; Not Signed; Fast Shipping from the UK. No. book. N° de réf. du libraire ria9783838170435_lsuk

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Suppini, Jean-Philippe
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Description du livre État : New. Publisher/Verlag: Presses Académiques Francophones | Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères | La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. | Format: Paperback | Language/Sprache: fre | 188 pp. N° de réf. du libraire K9783838170435

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Jean-Philippe Suppini
Edité par Omniscriptum (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Jean-Philippe Suppini
Edité par Omniscriptum (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Description du livre Omniscriptum, 2012. PAP. État : New. New Book. Shipped from US within 10 to 14 business days. THIS BOOK IS PRINTED ON DEMAND. Established seller since 2000. N° de réf. du libraire IQ-9783838170435

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Jean-Philippe Suppini
Edité par Académiques (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Jean-Philippe Suppini
Edité par PAF Jul 2012 (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Description du livre PAF Jul 2012, 2012. Taschenbuch. État : Neu. Neuware - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch. N° de réf. du libraire 9783838170435

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Jean-Philippe Suppini
Edité par PAF Jul 2012 (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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Description du livre PAF Jul 2012, 2012. Taschenbuch. État : Neu. Neuware - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch. N° de réf. du libraire 9783838170435

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Jean-Philippe Suppini
Edité par Academiques, United States (2012)
ISBN 10 : 3838170431 ISBN 13 : 9783838170435
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The Book Depository EURO
(London, Royaume-Uni)
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Description du livre Academiques, United States, 2012. Paperback. État : New. Aufl.. Language: French . Brand New Book ***** Print on Demand *****.La proteine chaperon d Escherichia coli DnaK est la proteine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caracterisee. Ces chaperons moleculaires exercent leur fonction principale grace a des cycles successifs de fixation et de liberation des polypeptides, couples a des cycles d hydrolyse de l ATP sous le controle de co-facteurs proteiques. Tres similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s different pourtant en termes de specificite de substrat et d interaction. Afin de determiner les bases structurales de cette specificite, des etudes de complementation ont ete realisees en utilisant des proteines chimeres composees de differentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les resultats obtenus montrent que seules les chimeres possedant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phenotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la specificite de fonction de DnaK chez E.coli. Ces resultats bousculent certaines idees recues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. N° de réf. du libraire AAV9783838170435

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Jean-Philippe Suppini
Edité par PAF Jul 2012 (2012)
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(Einbeck, Allemagne)
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Description du livre PAF Jul 2012, 2012. Taschenbuch. État : Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Neuware - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch. N° de réf. du libraire 9783838170435

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