Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK: Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères

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9783838170435: Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK: Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères
Présentation de l'éditeur :

La protéine chaperon d’Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d’hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d’interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.

Biographie de l'auteur :

Docteur en Biologie Moléculaire, diplômé de l'Université Paris VI, Pierre et Marie CURIE. Après des études de biochimie et de microbiologie entre Marseille et Paris, il est aujourd'hui responsable de l’Unité de Recherche Clinique du Centre Hospitalier Intercommunal de Toulon-La Seyne/Mer (83).

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Jean-Philippe Suppini
Edité par Academiques 2012-07-13 (2012)
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Description du livre PAF Jul 2012, 2012. Taschenbuch. État : Neu. 220x150x11 mm. This item is printed on demand - Print on Demand Neuware - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch. N° de réf. du libraire 9783838170435

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Suppini, Jean-Philippe
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Description du livre État : New. Publisher/Verlag: Presses Académiques Francophones | Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères | La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. | Format: Paperback | Language/Sprache: fre | 188 pp. N° de réf. du libraire K9783838170435

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Description du livre Academiques, United States, 2012. Paperback. État : New. Aufl.. 220 x 150 mm. Language: French . Brand New Book ***** Print on Demand *****.La protA(c)ine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protA(c)ine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractA(c)risA(c)e. Ces chaperons molA(c)culaires exercent leur fonction principale grA[ce A des cycles successifs de fixation et de libA(c)ration des polypeptides, couplA(c)s A des cycles d hydrolyse de l ATP sous le contrAle de co-facteurs protA(c)iques. TrA]s similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffA]rent pourtant en termes de spA(c)cificitA(c) de substrat et d interaction. Afin de dA(c)terminer les bases structurales de cette spA(c)cificitA(c), des A(c)tudes de complA(c)mentation ont A(c)tA(c) rA(c)alisA(c)es en utilisant des protA(c)ines chimA]res composA(c)es de diffA(c)rentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les rA(c)sultats obtenus montrent que seules les chimA]res possA(c)dant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phA(c)notypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spA(c)cificitA(c) de fonction de DnaK chez E.coli. Ces rA(c)sultats bousculent certaines idA(c)es reAues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. N° de réf. du libraire AAV9783838170435

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