La fréquence de résonance d'un électron est très sensible au champ magnétique local au niveau de l'électron et peut donc être utilisée comme sonde de l'environnement direct de l'électronique. La résonance paramagnétique électronique (EPR ou ESR) est une méthode par laquelle cela peut être étudié. La présence d'un électron B à proximité peut provoquer une relaxation plus rapide de l'électron A, qui dépend de la distance entre les deux électrons. L'exécution de mesures de relaxation EPR à des champs magnétiques élevés (6,4 Tesla) fournit la résolution spectrale à partir de laquelle on peut extraire des informations sur la distance et l'orientation des électrons A et B les uns par rapport aux autres. Des mesures de relaxation EPR à haut champ ont été effectuées sur les protéines de transfert d'électrons cytochrome c et cytochrome c oxydase. Ces protéines forment un complexe de courte durée dans lequel un électron est transféré du cytochrome c à son partenaire. L'objectif était de déterminer la structure de ce complexe transitoire. Sur la base d'une analyse approfondie et d'une simulation des données issues de l'EPR conventionnel et à haut champ, il est proposé dans ce travail que les deux protéines ne construisent pas un seul complexe bien défini, mais forment plutôt des complexes non spécifiques et de courte durée.
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