Comprendre les interactions tertiaires dans les structures protéiques: Utilisation des méthodes et techniques de calcul - Couverture souple
Synopsis
Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interCα. Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants.
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Comprendre les interactions tertiaires dans les structures protéiques
Edité par
Editions Notre Savoir Sep 2020, 2020
ISBN 10 : 6202752947
ISBN 13 : 9786202752947
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Taschenbuch. Etat : Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC . Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants. 64 pp. Französisch. N° de réf. du vendeur 9786202752947
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Editions Notre Savoir, 2020
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Taschenbuch. Etat : Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC¿. Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 64 pp. Französisch. N° de réf. du vendeur 9786202752947
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Comprendre les interactions tertiaires dans les structures protéiques : Utilisation des méthodes et techniques de calcul
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Taschenbuch. Etat : Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC . Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants. N° de réf. du vendeur 9786202752947
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Taschenbuch. Etat : Neu. Comprendre les interactions tertiaires dans les structures protéiques | Utilisation des méthodes et techniques de calcul | Tejdeep Singh Bawa | Taschenbuch | Französisch | 2020 | Editions Notre Savoir | EAN 9786202752947 | Verantwortliche Person für die EU: Editions Notre Savoir, Brivibas Gatve 197, 1039 RIGA, LETTLAND, customerservice[at]vdm-vsg[dot]de | Anbieter: preigu Print on Demand. N° de réf. du vendeur 119708805
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