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    Edité par Springer, 1994

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    Edité par Springer, 2013

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    Edité par Springer, 2013

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    Taschenbuch. Etat : Neu. Druck auf Anfrage Neuware - Printed after ordering - In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner.…

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    Buch. Etat : Neu. Druck auf Anfrage Neuware - Printed after ordering - In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner.…

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    Edité par Springer, 2013

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    Vendeur : Books Puddle, Woodside, NY, Etats-UnisBooks Puddle

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    Edité par Springer, 2013

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    Paperback. Etat : Brand New. reprint edition. 256 pages. 9.25x6.10x0.59 inches. In Stock.

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    Edité par Springer, 1994

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    Edité par Springer, 1994

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  • Vendeur : Antikvariat Röde Orm, Göteborg, SuèdeAntikvariat Röde Orm

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    Carlsson, Värnamo 2002. Inbunden med skyddsomslag. Större format: 30,5x23,5 cm. 110 sid. Mycket rikligt illustrerad. Text i dubbla kolumner. Boken är i mycket gott skick.

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    Etat : New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. .…

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    Edité par Springer, Springer Mai 2013, 2013

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    Taschenbuch. Etat : Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner.Springer-Verlag KG, Sachsenplatz 4-6, 1201 Wien 260 pp. Englisch.…

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    Edité par Springer US, Springer US Jan 1994, 1994

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    Buch. Etat : Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner.Springer Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg 260 pp. Englisch.…

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    Edité par Springer US Mai 2013, 2013

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    Taschenbuch. Etat : Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner. 260 pp. Englisch.…

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    1489924205 / 9781489924209

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    Vendeur : Majestic Books, Hounslow, Royaume-UniMajestic Books

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    Etat : New. Print on Demand pp. 260 49:B&W 6.14 x 9.21 in or 234 x 156 mm (Royal 8vo) Perfect Bound on White w/Gloss Lam.

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    Edité par Springer, 1994

    030644593X / 9780306445934

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    Vendeur : Majestic Books, Hounslow, Royaume-UniMajestic Books

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    Quantité disponible : 4 disponibles

    Etat : New. Print on Demand pp. 260 68:B&W 7 x 10 in or 254 x 178 mm Case Laminate on White w/Gloss Lam.

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    Edité par Springer, 2013

    1489924205 / 9781489924209

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    Vendeur : Biblios, frankfurt am main, HESSE, AllemagneBiblios

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    Edité par Springer US Jan 1994, 1994

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    Vendeur : BuchWeltWeit Ludwig Meier e.K., Bergisch Gladbach, AllemagneBuchWeltWeit Ludwig Meier e.K.

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    Buch. Etat : Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -In one generation, the numerous factors involved in blood coagulation have become real protein entities, isolated in pure form, expressed by recombinant DNA techniques, and subjected to structure elucidation by the modem methods of physical chemistry, viz. , X-ray diffraction, and NMR, ESR and fluorescence spectroscopy. The major milestone in this field was the breakthrough achieved by W. Bode, R. Huber and their colleagues in 1989 in of human a-thrombin, inhibited with D-Phe-Pro-Arg determining the crystal structure chioromethyl ketone. The availability of this structure will greatly facilitate the interpretation of experiments designed to gain an understanding of the interatomic interactions between this enzyme and fibrinogen and its other substrates. At the same time, it provides a rational basis for the design and synthesis of inhibitors of thrombin, the subject of this symposium. The symposium was organized in four sessions: (1) Structural features of the interaction of thrombin with substrates and inhibitors, (2) Synthetic inhibitors, (3) Hirudin and its analogues, and (4) Pharmacological and clinical considerations. This book contains summaries of most of the papers presented, and takes its rigbful place among two others that provide a comprehensive picture of our current knowledge about thrombin, viz. the 1977 volume entitled 'Chemistry and Biology of Thrombin', edited by R. L. Lundblad, J. W. Fenton II, and K. G. Mann, and the 1992 volume entitled 'Thrombin: Structure and Function', edited by L. J. Berliner. 260 pp. Englisch.…